freedigitalphotos.net jscreationzs

Сотрудники факультета биологии и биотехнологии Рурского университета (Бохум, Германия) совместно с берлинскими коллегами выяснили, почему ферменты, задействованные в производстве водорода, чрезвычайно чувствительны к кислороду. В своей работе учёные использовали методы спектроскопии, позволившие им исследовать динамику процессов, приводящих к инактивации железосодержащего центра в молекуле фермента.

Участник исследования Камилла Ламбертц считает, что гидрогеназы (класс ферментов, превращающих протоны в газообразный водород путём присоединения к ним электронов) могли бы значительно упростить промышленное получение водорода с помощью биологического или химического катализа, если бы не одна проблема: уязвимость этих ферментов для кислорода. Однако есть надежда, что в будущем стараниями Ламбертц и её коллег станет возможно разработать гидрогеназы с повышенной резистентностью к действию данного фактора.

Несмотря на то, что кислород необходим для жизнедеятельности растений и животных, при превышении определённой концентрации он становится токсичным для живых клеток. Существуют также организмы, которые в присутствии кислорода не могут нормально функционировать или гибнут (анаэробные бактерии). Чувствительность к наличию этого вещества в среде проявляется также на молекулярном уровне. Известно, что многие ферменты, в том числе и гидрогеназы, разрушаются кислородом необратимо.

Немецкие химики изучают это явление на примере так называемых [FeFe]-гидрогеназ – ферментов, свойственных анаэробным бактериям и имеющих высокую каталитическую активность. Восстановление протонов происходит в так называемом Н-кластере молекулы фермента, состоящем двух субкластеров: лиганда 2Fe и [4Fe4S], связанного с ним посредством тиолата цистеина. Путём рентгеноабсорбционной спектроскопии было выяснено, что кислород прежде всего связывает 2Fe-субкластер, что, в свою очередь, вызывает инактивацию других лигандов.

Исследование проводили в несколько этапов, варьируя продолжительность контакта порции фермента с кислородом от нескольких секунд до нескольких часов. После этого смесь подвергали глубокой заморозке в жидком азоте, чтобы затормозить протекавшие в ней химические реакции. На основании данных спектроскопии была составлена модель трёхфазной инактивации, согласно которой молекула кислорода, взаимодействуя с 2Fe-лигандом, активируется и во второй фазе атакует центр [4Fe4S]. Наконец, на третьем этапе происходит связывание молекулы фермента с другими молекулами кислорода и разрушение всего комплекса. Ключевым моментом процесса химики считают перемещение активированного кислорода к субкластеру [4Fe4S].

Иточник:

C. Lambertz, N. Leidel, K. G. V. Havelius, J. Noth, P. Chernev, M. Winkler, T. Happe, M. Haumann. O2-reactions at the six-iron activesite (H-cluster) in [FeFe]-hydrogenase. Journal of Biological Chemistry, 2011; DOI: 10.1074/jbc.M111.283648

GD Star Rating
loading...

Добавить комментарий